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Hubert Becker

Maitre de Conférences - Sorbonne Université
Pièce : 84-20 19
Tél :+33 (0) 1 69 33 50 86

hubert.becker at polytechnique.edu, hubert.becker at sorbonne-universite.fr
       

 

Thèmes de recherche


-  Diversité et fonction des ARNs circulaires chez les archées

- Inhibiteurs de Thymidylate Synthase : Développement de nouveaux antimicrobiens

 

Formation / CV


1999 -    : Maître de Conférences en Biochimie, Sorbonne Université

Laboratoires de rattachement :

2009 – à ce jour : Laboratoire d’Optique et Biosciences, Ecole Polytechnique

1999-2008 : Laboratoire des Biomolécules, UPMC,  Paris

2008 : HDR, Sciences de la Vie, UPMC

1998-99 : Attaché Temporaire d'Enseignement et de Recherche Laboratoire des Biomolécules, UPMC Paris

1995-98 : Thèse de Doctorat, CNRS Gif-sur-Yvette et Université Paul Sabatier - Toulouse III ; Etudes de la pseudouridine et de la méthyl-1-inosine dans les ARNt (Directeurs  H. Grosjean et J.L. Fourrey)

 

Enseignements à Sorbonne Université, Faculté des Sciences et Ingénierie


- Biochimie Fondamentale : Protéines, Enzymologie, Ingénierie des Protéines (L3 Sciences de la Vie et Licence Professionnelle Bio-industries et Biotechnologies)

- Mécanismes de régulation par les ARNs, Interactions ARN–Protéines, Expression et purification de protéines (Master 1 Biologie moléculaire et cellulaire)

- Nucléotides modifiés dans les ARNs, Editing, Régulation de l’expression des gènes (Master 2 Biochimie et Génétique de l’ARN)

- Membre du jury pour les soutenances des Projets de recherche en laboratoire et  Analyses d’articles (M2, Molécules et Cibles Thérapeutiques,  M2 Biochimie et Génétique de l’ARN)

 

Responsabilités pédagogiques


Co-responsabilité du Master2 Biochimie et Génétique de l’ARN (BGA) dans la spécialité  BMC Biologie Moléculaire et Cellulaire, Sorbonne Université, depuis 2017 (co-responsabilité avec Yannick Andéol).

Co-responsabilité de la licence professionnelle Bioindustries et Biotechnologies, Sorbonne Université, depuis 2002 (co-responsabilité avec Bruno Collinet).

 

Thèses encadrées :


2014-17 : Thèse de Alice Heliou, Ecole Doctorale de Paris Saclay, codirection avec Mireille Régnier (LIX, Ecole Polytechnique)

2012–15 : Thèse de Kamel Djaout, Ecole Doctorale de l’E. Polytechnique, codirection avec Hannu Myllykallio (LOB, Ecole Polytechnique).

2004–08 : Thèse de Hervé Magellan , Ecole Doctorale Chimie Moléculaire UPMC, codirection avec Anne Vidal-Cros (Laboratoire des Biomolécules, UPMC)

 

Publications (ORCID ID: 0000-0003-3136-6075)


- HF. Becker*A. Heliou, K. Djaout, R. Lestini, M. Regnier, H. Myllykallio*, RNA Biology, 2017, 9:1-11, High-Throughput Sequencing Reveals Circular Substrates for an Archaeal RNA ligase

R.A. El Asra, L. Margamuljana, H. Klaassen,Ma. Nijs, A. Marchand, P. Chaltin, H. Myllykallio, HF. Becker, S. De Jonghe, P. Herdewijn, E. Lescrinier,  Biochemical Pharmacology, 2017, 135:69-78, Discovery of a new Mycobacterium tuberculosis thymidylate synthase X inhibitor with a unique inhibition profil

Djaout K, Singh V, Boum Y, Katawera V, Becker HF, Bush NG, Hearnshaw SJ, Pritchard JE, Bourbon P, Madrid PB, Maxwell A, Mizrahi V, Myllykallio H, Ekins S, Scientific Report, 2016, 6, Article number: 27792, Predictive modeling targets thymidylate synthase ThyX in Mycobacterium tuberculosis.

Becker HF, Djaout K, Lamarre I, Ulmer JE, Schaming D, Balland V, Liebl U, Myllykallio H, Vos MH, Biochem J., 2014, 459, 37-45, Substrate interaction dynamics and oxygen control in the active site of thymidylate synthase ThyX,

Magellan H, Boccara M, Drujon T, Soulié MC, Guillou C, Dubois J, Becker HF*. Bioorg Med Chem. 2013, 21(17):4997-5003. Discovery of two new inhibitors of Botrytis cinerea chitin synthase by a chemical library screening.

T. Basta, Y. Boum, J. Briffotaux, HF. Becker, I. Lamarre-Jouenne, J-C. Lambry, S. Skouloubris, U. Liebl, H. van Tilbeurgh, M. Graille, H. Myllykallio. Open Biology, 2012, 2(10):120120. Mechanistic and structural basis for inhibition of Thymidylate Synthase ThyX,

HF. Becker*, A. Piffeteau and A. Thellend. BMC Res Notes. 2011, 4 : 454. Saccharomyces cerevisiae chitin biosynthesis activation by N-acetylchitooses depends on size and structure of chito-oligosaccharides

Creze C, Lestini R, Kühn J, Ligabue A, Becker HF, Czjzek M, Flament D, Myllykallio H. Biochem Soc Trans., 2011, 1 :145-9. Structure and function of a novel endonuclease acting on branched DNA substrates

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H. Grosjean, S. Auxilien, F. Constantinesco, C. Simon, Y. Corda, H.F. Becker, D. Foiret, A. Morin, Y.X. Jin, M. Fournier & J-L. Fourrey Biochimie, 1996, 78, 488-501. Enzymatic conversion of adenosine to inosine and N1-methylinosine in transfer RNAs : a review