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Structure de peptides

Structure et dynamique de peptides

Contacts : G. Ohanessian, C. Clavaguéra, G. Frison, E. Nicol

Pour comprendre les déterminants intrinsèques de la structuration de complexes peptide-sodium, en l’absence de solvant et d’effets d’environnement, nous « extrayons » des systèmes modèles, suffisamment simples pour être caractérisés dans tous leurs détails, mais suffisamment complexes pour être des mimes réalistes. Cette double exigence nous conduit aux limites actuelles de techniques expérimentales de spectrométrie de masse et des méthodes classiques et quantiques de chimie théorique. La spectroscopie IRMPD est un outil puissant pour déterminer la structure d’espèces de petite taille mais est limitée par la congestion spectrale et par le faible taux de fragmentation pour des molécules complexes ; nous avons donc utilisé deux gammes de fréquences (1000-2000 et 3000-3600 cm-1) pour révéler des signatures lisibles de groupes fonctionnels. Ces signatures ne deviennent attribuables qu’avec l’apport de calculs identifiant les structures de basse énergie sur des surfaces d’énergie potentielle particulièrement complexes, et produisant des spectres IR de qualité suffisante pour être confrontés aux spectres expérimentaux.

Les outils de modélisation mentionnés ci-dessus nous ont permis d’interpréter la structure et la dynamique de peptides en phase gazeuse, comme par exemple :

  • la caractérisation de la transition globule → hélice dans les polyalanines sodées An-Na+ avec une démarche « bottom-up » en obtenant et en attribuant les spectres de peptides de taille croissante, jusqu’à 12 résidus [5],
  • les structures d’un decapeptide cyclique, la gramicidine S, dont les spectres IR conformation par conformation avaient donné lieu à un défi lancé aux théoriciens [6],
  • l’interprétation du spectre d’un pentapeptide neutre, EAFAR, montrant que sa structure la plus stable est un zwitterion en phase gazeuse et qu’une signature de la chaine latérale du glutamate donne une information précise sur le mode d’interaction carboxylate-guanidinium [7],
  • la caractérisation de la dynamique d’un peptide paré d’un colorant, Bodipy, afin d’interpréter un déclin temporel de fluorescence en fonction de la température [8,9].
  • L’effet de la S-nitrosylation sur la structure du tripeptide glutathion [10].

 

Structure et spectre vibrationnel de A12-Na: spectre IRMPD en noir et calculé pour l’hélice la plus stable en rouge.

[5] J. K. Martens, I. Compagnon, E. Nicol, T. B. McMahon, C. Clavaguéra, G. Ohanessian, J. Phys. Chem. Lett., 3, 3320-3324 (2012)

[DOI:10.1021/jz301326w]

[6] K. Joshi, D. Semrouni, G. Ohanessian, C. Clavaguéra, J. Phys. Chem. B, 116, 483-490 (2012)

[DOI:10.1021/jp207102v]

[7] J. H. Parks, D. Semrouni, C. Clavaguéra, G. Ohanessian, J. Phys. Chem. B, 117, 1756-1769 (2013)

[DOI:10.1021/jp3078437]

[8] D. Semrouni, C. Clavaguéra, G. Ohanessian, J. H. Parks, J. Phys. Chem. B, 117, 1746-1755 (2013)

[DOI:10.1021/jp3078375]

[10] B. Gregori, L. Guidoni, B. Chiavarino, D. Scuderi, E. Nicol, G. Frison, S. Fornarini, M. E. Crestoni J. Phys. Chem. B 118, 12371-12382 (2014) [DOI: 10.1021/jp5072742]